Danilo Milardi Pagina Personale

E-mail: francesco.attanasioATic.cnr.it
Indirizzo: CNR – Istituto di Cristallografia, Via Paolo Gaifami 18, 95126 Catania (IT)

Qualifica:

– Ricercatore

Curriculum Vitae:

1992 Laurea in Chimica Industriale

1993-1996 Dottorato di Ricerca in Scienze Chimiche (curriculum Chimica Fisica), Università di Catania.

Carriera

1996-1999 Collaboratore alla ricerca presso Wyeth Lederle

1996-2001 Borsista post-doc presso Dipartimento di Scienze Chimiche Università di Catania.

2001- ad oggi Ricercatore, Consiglio Nazionale delle Ricerche (CNR), Italia.

2015- ad oggi Docente presso la scuola internazionale di dottorato in Scienze Chimiche, Università di Catania.

Durante gli anni accademici 2001-2002, 2002 – 2003, 2007 – 2008, 2008 – 2009 è stato docente di Chimica Fisica e Chimica generale ed inorganica presso l’Università di Catania. E’ responsabile del progetto di formazione del laboratorio pubblico-privato CNR Wyeth-Lederle DM20919. E’ coordinatore di un progetto CNR RSTL 620 e coordinatore scientifico locale di un  progetto PRIN 2015. E’ stato nel comitato organizzatore di vari congressi nazionale ed internazionali. Ha partecipato, su invito a vari simposi nazionale ed internazionali. E’ autore di 94 pubblicazioni su riviste internazionali con revisori e di 5 capitoli di libro.

Attività di Ricerca: 

Lo scopo della mia attività di ricerca è scoprire, attraverso un uso integrato di tecniche calorimetriche, spettroscopiche e di simulazioni molecolari, come le interazioni intra- e intermolecolari determinano le proprietà e le funzioni biologiche di assemblati di proteine/lipid/acidi nucleici. Il principale obiettivo consiste nella piena comprensione dei meccanismi molecolari che regolano il folding e l’aggregazione delle proteine, le interazioni dei peptidi con le membrane e le interazioni proteina-proteina allo scopo di comprendere come gli eventi microscopici possano portare all’insorgere delle patologie. Inoltre, lo studio degli effetti che fattori ambientali quali la disomeostasi dei metalli le membrane lipidiche e lo stress ossidativo possono avere sulla struttura, la stabilità e la funzione di sistemi biomolecolari complessi rientra tra i miei interessi di ricerca.

Spefici settori di interesse sono riportati qui di seguito:

1) Analisi spettroscopica e calorimetrica di folding proteico a due stati o downhill.

2) Stabilità strutturale di acidi nucleici (G-quadruplexes e miRNA circolanti)

3) Aggregazione di amiloidi e saggi di porazione della membrana.

4) Attività e analisi strutturale del proteasoma e dell’Ubiquitina.

5) Interazioni ligando-proteina.

 

Questi studi trovano svariate applicazioni che vanno dalla preparazione di vettori lipidici per la veicolazione di farmaci, alla progettazione di piccole molecole come regolatori della proteostasi per il trattamento di patologie come il cancro e la neuro degenerazione.

Pubblicazioni Scelte: (max 5)

 

1) D. Milardi, F. Arnesano, G. Grasso, A. Magrì, G. Tabbì, S. Scintilla, G. Natile and E. Rizzarelli, Ubiquitin Stability and Lys63-Linked Polyubiquitination Sites are Compromised on Copper Binding, Angewandte Chemie Int. Ed., 2007, 46, 7993-7995.

2) A. M. Santoro, M.C. Lo Giudice, A. D’Urso, R. Lauceri, R. Purrello,* and Danilo Milardi*, Cationic Porphyrins Are Reversible Proteasome Inhibitors, J. Am. Chem. Soc., 2012, 134, 10451−10457.

3) M. Palmieri, G. Malgieri, L. Russo, I. Baglivo, S. Esposito, F. Netti, A. Del Gatto, I. de Paola, L. Zaccaro, P.V. Pedone, C. Isernia, D. Milardi and R. Fattorusso, Structural Zn(II) Implies a Switch from Fully Cooperative to Partly Downhill Folding in Highly Homologous Proteins, J. Am. Chem. Soc. 2013, 135, 5220−5228.

4) G. Grasso, A. M. Santoro, V. Lanza, D. Sbardella, G.R. Tundo, C. Ciaccio, S. Marini, M. Coletta, D. Milardi, The double faced role of copper in Ab homeostasis: A survey on the interrelationship between metal dyshomeostasis, UPS functioning and autophagy in neurodegeneration. Coordination Chemistry Reviews, 2017, 347, 1–22.

5) F. Bellia, V. Lanza, S. Garcıa-Vinuales, I. M. M. Ahmed, A. Pietropaolo, C. Iacobucci, G. Malgieri, G. D’Abrosca, R. Fattorusso, V. G. Nicoletti, D. Sbardella, G. R. Tundo, M. Coletta, L. Pirone, E. Pedone, D. Calcagno, G. Grasso and D. Milardi, Ubiquitin binds the amyloid b peptide and interferes with its clearance pathways, Chem. Sci. (2019), 10, 2732-2742.