Istituto di Cristallografia - CNR

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BIOCRYST – IC BARI

di · December 12, 2017

 DESCRIZIONE DELLE ATTIVITA’ DI RICERCA E RIFERIMENTI DELLA PERSONA DI CONTATTO: 

Cristallizzazione e caratterizzazione strutturale di macromolecole biologiche e composti proteina-ligando (BioCryst)

L’attività del gruppo BioCryst riguarda lo studio strutturale di macromolecole biologiche condotto con tecniche cristallografiche e coadiuvato da modellistica computazionale. L’obiettivo è molteplice:

  • determinare la struttura di proteine di interesse farmacologico o biotecnologico;
  • studiare ii movimenti funzionali delle proteine attraverso simulazioni applicate alla struttura sperimentale;
  • progettare mutazioni sito-specifiche su proteine che possano portare ad un miglioramento della loro funzionalità;
  • studiare l’interazione di potenziali farmaci con proteine target;

progettare farmaci più attivi e selettivi in base all’informazione strutturale ottenuta sperimentalmente.

L’attività di cristallizzazione di proteine è propedeutica allo studio strutturale tramite diffrazione a raggi X, e spesso ne rappresenta il fattore limitante. Il gruppo svolge tale attività usando tecniche consolidate (diffusione di vapore, batch) e sviluppa nuove tecniche basate sull’utilizzo di materiali compositi formati da membrane, idrogels e nanoparticelle. Oltre che per scopi di ricerca, la cristallizzazione di proteine è applicata a processi biotecnologici e industriali quali packaging attivo di alimenti, bioreattori catalitici e purificazione di prodotti farmaceutici ad alto valore aggiunto.

Il gruppo BioCryst si occupa anche della caratterizzazione strutturale di campioni sottoposti a stimoli esterni durante il processo di misura. Sono state sviluppate tecniche sperimentali e algoritmi di processamento dei dati che permettono di ottenere in maniera automatica e immediata informazioni sulla cinetica delle trasformazioni a stato solido che intervengono sul campione e sugli atomi coinvolti nei cambiamenti strutturali. In particolare è possibile determinare le variazioni strutturali dei soli atomi “attivi”, cioè che rispondono allo stimolo esercitato durante la misura, pur non conoscendo l’intera struttura del materiale. Tali tecniche sono applicate sia a materiali avanzati di interesse tecnologico, ambientale o medico, che a sistemi biologici.

 

Persona di contatto: ROCCO CALIANDRO

e-mail:  rocco.caliandroATic.cnr.it

Tel : 0805929150

 
 
 PERSONALE COINVOLTO: 

 
 
 FACILITIES E LABORATORI A DISPOSIZIONE: 

Laboratorio di biocrstallografia

Linea sincrotrone XRD1 di ELETTRA, alla quale i membri del gruppo hanno accesso privilegiato.

Principali sincrotroni europei quali European Synchrotron Radiation Facility (Grenoble, Francia) e Diamond Light Source (Didcot, UK), ai quali i membri del gruppo hanno accesso tramite progetti a lungo termine.

Principali sincrotroni al mondo quali il National Synchrotron Light Source II (Brookhavem, USA) e il Pohang Light Source, (Pohang, Korea), ai quali I membri del gruppo hanno accesso tramite progetti in collaborazione con gruppi locali.

 
 
 PROGETTI DI RICERCA NEL GRUPPO: 

 
 
 PUBBLICAZIONI NEL GRUPPO: 

  • Oxaliplatin Binding to Human Copper Chaperone Atox1 and Protein DimerizationBD Belviso, A Galliani, A Lasorsa, V Mirabelli, R Caliandro, F Arnesano, …Inorganic chemistry 55 (13), 6563-6573
  • Bioinspired Synthesis of CaCO3 Superstructures through a Novel Hydrogel Composite Membranes Mineralization Platform: A Comprehensive ViewG Di Profio, SM Salehi, R Caliandro, P Guccione, G Nico, E Curcio, …Advanced Materials 28 (4), 610-616
  • How a β-D-glucoside side chain enhances binding affinity to thrombin of inhibitors bearing 2-chlorothiophene as P1 moiety: crystallography, fragment deconstruction…BD Belviso, R Caliandro, M de Candia, G Zaetta, G Lopopolo, F Incampo, …Journal of medicinal chemistry 57 (20), 8563-8575
  • Tailored hydrogel membranes for efficient protein crystallizationGD Profio, M Polino, FP Nicoletta, BD Belviso, R Caliandro, …Advanced Functional Materials 24 (11), 1582-1590
  • Tailored multivariate analysis for modulated enhanced diffractionR Caliandro, P Guccione, G Nico, G Tutuncu, JC HansonJournal of Applied Crystallography 48 (6), 1679-1691