Scattering di raggi X a basso angolo (SAXS) per lo studio strutturale delle proteine flessibili e/o multidominio
L’uso dello scattering di raggi X a basso angolo (SAXS) come tecnica per ottenere le proprietà strutturali di una proteina avente un potenziale per guidare la modellizzazione di quelle multidominio. Inoltre, SAXS viene utilizzato per rilevare e quantificare la flessibilità delle proteine e per convalidare modelli strutturali con tale flessibilità.
Molte proteine sono composte da diversi domini che si raggruppano in una complessa struttura terziaria. Le proteine multidominio possono essere difficili per la modellazione della loro struttura, in particolare quelle per le quali è possibile trovare modelli per i singoli domini ma non per l’intera sequenza. In questi casi, la modellizzazione per omologia e/o la cristallografia possono generare modelli di alta qualità dei domini ma non per gli orientamenti tra i domini. Lo scattering di raggi X a basso angolo (SAXS) riporta le proprietà strutturali di intere proteine e ha il potenziale per guidare la modellizzazione delle proteine. Inoltre, SAXS viene utilizzato per rilevare e quantificare la flessibilità delle proteine e per convalidare modelli strutturali con tale flessibilità.
– Campos‐escamilla, C., Siliqi, D., Gonzalez‐ramirez, L.A., Lopez‐sanchez, C., Gavira, J.A., Moreno, A. X‐ray characterization of conformational changes of human apo‐ and holo‐transferrin(2021) International Journal of Molecular Sciences, 22 (24), art. no. 13392. DOI: 10.3390/ijms222413392
– Benavente, J.L., Siliqi, D., Infantes, L., Lagartera, L., Mills, A., Gago, F., Ruiz-López, N., Botella, M.A., Sánchez-Barrena, M.J., Albert, A. The structure and flexibility analysis of the Arabidopsis synaptotagmin 1 reveal the basis of its regulation at membrane contact sites (2021) Life Science Alliance, 4 (10), art. no. e202101152. DOI: 10.26508/LSA.202101152
– Giménez-Mascarell, P., Oyenarte, I., González-Recio, I., Fernández-Rodríguez, C., Corral-Rodríguez, M.Á., Campos-Zarraga, I., Simón, J., Kostantin, E., Hardy, S., Quintana, A.D., Lizeaga, M.Z., Merino, N., Diercks, T., Blanco, F.J., Moreno, I.D., Martínez-Chantar, M.L., Tremblay, M.L., Müller, D., Siliqi, D., Martínez-Cruz, L.A. Structural insights into the intracellular region of the human magnesium transport mediator CNNM4(2019) International Journal of Molecular Sciences, 20 (24), art. no. 6279. DOI: 10.3390/ijms20246279.
– Roversi, P., Marti, L., Caputo, A.T., Alonzi, D.S., Hill, J.C., Dent, K.C., Kumar, A., Levasseur, M.D., Lia, A., Waksman, T., Basu, S., Soto Albrecht, Y., Qian, K., McIvor, J.P., Lipp, C.B., Siliqi, D., Vasiljević, S., Mohammed, S., Lukacik, P., Walsh, M.A., Santino, A., Zitzmann, N. Interdomain conformational flexibility underpins the activity of UGGT, the eukaryotic glycoprotein secretion checkpoint (2017) Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 114 (32), pp. 8544-8549. DOI: 10.1073/pnas.1703682114
