Siliqi Dritan

Dritan Siliqi obtained his M.Sc degree in chemical engineering at Tirana University (Albania) and Chemistry at Bari University (Italy).  After he obtained a PhD  (Troisieme Cycle) in crystal chemistry of solids at Université Paris VI, Paris, France. He was (1985-1992)  an associated professor/researcher at Tirana University (Department of Chemistry, Faculty of Natural Sciences) and currently, he is a senior scientist at the Institute of Crystallography and head of  2Cryst-Lab. During his scientific career, he was visiting professor and scientist in international groups such as Membrane Protein Laboratory (MPL). c/o Diamond Light Source Ltd. (Didcot, Regno Unito), Protein Crystallography Station c/o Los Alamos National Laboratory (Los Alamos, USA), Beamline cSAX12 c / o Paul Scherrer Institute Villigen, Svizzera, EMBL c/o DESY Hamburg, Germania, Institut für Physik der kondensierten Materie. Lehrstuhl für Kristallographie und Strukturphysik (Erlangen, Germania), ISIS – Neutron and Muon Source Science and Technology Facilities Council Rutherford Appleton Laboratory (Didcot, Regno Unito), The Maastricht Multimodal Molecular Imaging Institute (M4I), Division of Nanoscopy, Maastricht University (Paesi Bassi).

Malattie genetiche: la speranza di cura in un enzima (08/09/2017)
Per alcune malattie genetiche come fibrosi cistica o morbo di Gaucher, la speranza potrebbe arrivare dalla regolazione dell’enzima che controlla alcune proteine alterate in queste malattie. A sostenerlo uno studio a cui hanno partecipato l’Istituto di scienze delle produzioni alimentari (Ispa) unità di Lecce e l’Istituto di cristallografia sede di Bari (Ic) del Consiglio nazionale delle ricerche. Il lavoro, pubblicato sulla rivista Proceedings of the National Academy of Sciences (Pnas), è stato coordinato da Nicole Zitzmann e Pietro Roversi del Dipartimento di biochimica dell’Università di Oxford. “Circa il 20% delle proteine presenti nelle cellule eucariotiche (caratteristiche degli organismi multicellulari) sono glicoproteine, essenziali per molti processi vitali come la risposta immunitaria, la comunicazione cellulare e il metabolismo”, spiega Angelo Santino, ricercatore Ispa-Cnr. “La funzionalità delle glicoproteine dipende da un sofisticato sistema biologico di ‘controllo qualità’ che sovrintende al corretto ripiegamento e alla corretta destinazione finale delle proteine stesse nella cellula. Con questo studio abbiamo descritto per la prima volta la struttura completa di uno dei principali componenti di questo sistema di controllo, l’enzima Udp-glucosio glucosil transferasi (Uggt). Conoscendo la struttura dell’enzima sarà possibile individuare in futuro nuove molecole in grado di modularne l’attività”. Questa scoperta comporta l’apertura di nuovi scenari terapeutici per il trattamento di alcune malattie. “La modulazione di enzimi come Uggt potrebbe rappresentare un’opportunità di cura per molte patologie genetiche caratterizzate da mutazioni associate al malripiegamento di glicoproteine, come la fibrosi cistica o il morbo di Gaucher”, prosegue Dritan Siliqi dell’Ic-Cnr. “Non è detto che ad una glicoproteina mal ripiegata sia sempre associata una completa perdita di funzionalità e la modulazione degli enzimi del sistema di controllo potrebbe consentire alle proteine parzialmente mal ripiegate il raggiungimento della loro destinazione finale in cellula e il ripristino, almeno parziale, dell’attività biologica”. “La ricerca è stata condotta su piante di Arabidopsis thaliana, un modello di riferimento per lo studio di processi biologici conservati anche nell’uomo”, conclude Lucia Marti dell’Ispa-Cnr. “Nel nostro laboratorio sono disponibili piante di Arabidopsis mutate che non possiedono l’enzima Uggt. Queste piante costituiscono un utile modello per saggiare l’effetto di nuove molecole a potenziale azione farmacologica prima della sperimentazione su modelli animali ben più costosi e con limitazioni etiche”.
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