Istituto di Cristallografia - CNR
Ricercatore

Sciacca Michele Francesco Maria

Catania

Consegue la laurea in Chimica Industriale all’Università degli Studi di Catania nel 2004 discutendo la tesi “Interpretazione Molecolare di Patologie Conformazionali: Chimica Fisica dell’interazione Amilina-Membrana”. In seguito Collaboratore di Ricerca presso il Dipartimento di Scienze Chimiche dell’Università degli Studi di Catania si occupa di termodinamica dei sistemi biologici, in particolare dei meccanismi di folding e unfolding proteico e della interazione proteina/membrana.

Nel 2009 consegue il Dottorato di Ricerca in Scienze Chimiche all’Università degli Studi di Catania discutendo la tesi  “Meccanismi Molecolari nelle Malattie da Misfolding Proteico” e inizia la collaborazione scientifica con il CNR-Istituto di Biostrutture e Bioimmagini, focalizzando l’ attività di ricerca sullo studio dell’effetto di cationi metallici nella modulazione delle interazioni proteina/membrana e nei meccanismi di fibrillogenesi di proteine amiloidi.

Nel 2011 è Postdoctoral Fellow presso la University of Michigan, Ann Arbor, MI (USA) al LSA Biophysics and Department of Chemistry, nel gruppo di ricerca del Prof. A. Ramamoorthy. Negli Stati Uniti si occupa dello studio dei dettagli molecolari alla base delle patologie da disordine conformazionale e dei meccanismi di azione di antimicrobial peptides. In particolare studia l’influenza della composizione lipidica nelle interazioni proteine/membrane modello.

Rientrato in Italia nel 2013 inizia la collaborazione scientifica con il Dipartimento di Scienze Chimiche dell’Università degli Studi di Catania e successivamente con il CNR- Istituto di Biostrutture e Bioimmagini poi confluito nell’Istituto di Cristallografia, dove si occupa dello studio di peptidi e molecole di origine naturale come inibitori della tossicità e della fibrillogenesi delle proteine amiloidogeniche. Dal luglio 2020 è ricercatore III livello al Consiglio Nazionale delle Ricerche presso la sede secondaria di Catania dell’Istituto di Cristallografia.

Tecniche spettroscopiche:  Spettrofluorimetria, Spettroscopia UV-Visibile, Dicroismo Circolare;

Tecniche calorimetriche: Differential Scanning Calorimetry, Pressure Perturbation Calorimetry e Isothermal Titration Calorimetry

Preparazione e caratterizzazione chimico-fisica di  membrane lipidiche modello complesse

Competenze nell’ambito dello studio dei processi molecolari coinvolti nella interazione di peptidi con membrane artificiali.

Prof. Ayyalusamy Ramamoorthy – University of Michigan

Prof. Carmelo La Rosa – Università degli Studi di Catania

Prof. Giovanni Di Fabio – Università degli Studi di Napoli Federico II

GxxxG motif stabilize ion-channel like pores through C?-H???OH interaction in a?(1-40)

C. Rando, G. Grasso, D. Sarkar, M.F.M. Sciacca, L.M. Cucci, A. Cosentino, G. Forte, M. Pannuzzo, C. Satriano, A. Bhunia, C. La Rosa

International journal of molecular sciences (Online) (2023) [IF=6.208]

The A?8-20 fragment as anti-fibrillogenic and neuroprotective agent: advancing towards efficient Alzheimer’s disease treatment

Stefania Zimbone, Maria Laura Giuffrida, Giuseppina Sabatino, Giuseppe Di Natale, Rita Tosto, Grazia M. L. Consoli, Danilo Milardi, Giuseppe Pappalardo, Michele F.M. Sciacca

ACS chemical neuroscience (2023) [IF=5.780]

Stretching the chains: the destabilizing impact of Cu2+ and Zn2+ ions on K48-linked diubiquitin

Mangini, Vincenzo; Grasso, Giulia; Belviso, Benny Danilo; Sciacca, Michele F. M.; Lanza, Valeria; Caliandro, Rocco; Milardi, Danilo

Dalton transactions (2003. Print) (2023) [IF=4.569]

Semax, a Synthetic Regulatory Peptide, Affects Copper-Induced Abeta Aggregation and Amyloid Formation in Artificial Membrane Models

Sciacca M.F.M.; Naletova I.; Giuffrida M.L.; Attanasio F.

ACS chemical neuroscience (2022) [IF=5.780]

Aβ and Tau Interact with Metal Ions, Lipid Membranes and Peptide-Based Amyloid Inhibitors: Are These Common Features Relevant in Alzheimer’s Disease?

Giuseppe Di Natale, Giuseppina Sabatino ,Michele Francesco Maria Sciacca ,Rita Tosto, Danilo Milardi and Giuseppe Pappalardo

Molecules (Basel, Online) (2022) [IF=4.927]

Probing the helical stability in a VEGF-mimetic peptide

De Rosa L.; Diana D.; Di Stasi R.; Romanelli A.; Sciacca M.F.M.; Milardi D.; Isernia C.; Fattorusso R.; D’Andrea L.D.

Bioorganic chemistry (Print) (2021) [IF=5.307]

Tau/A? chimera peptides: A Thioflavin-T and MALDI-TOF study of A? amyloidosis in the presence of Cu(II) or Zn(II) ions and total lipid brain extract (TLBE) vesicles

Sciacca M.F.M.; Di Natale G.; Milardi D.; Pappalardo G.

Chemistry and physics of lipids (Print) (2021) [IF=3.570]

The interplay between lipid and A? amyloid homeostasis in Alzheimer’s Disease: risk factors and therapeutic opportunities

Garcia-Vinuales S.; Sciacca M.F.M.; Lanza V.; Santoro A.M.; Grasso G.; Tundo G.R.; Sbardella D.; Coletta M.; Grasso G.; La Rosa C.; Milardi D.

Chemistry and physics of lipids (Print) (2021) [IF=3.570]