Carrozzini Benedetta

La Dott.ssa Benedetta Carrozzini si è laureata (con lode) in Scienze Geologiche presso l’Università degli Studi di Bari (1987) ed ha conseguito il dottorato di ricerca in Scienze della Terra presso la stessa l’Università (1992). Dal 1993 al 2000 ha svolto attività di ricerca come vincitrice di borse di studio Post-Doc e come ricercatrice ospite presso l’Istituto di Ricerca per lo Sviluppo di Metodologie Cristallografiche (IRMEC) del CNR, sotto la guida del Prof. C. Giacovazzo, nell’ambito della tematica “Sviluppo di nuove metodologie ed algoritmi software per il calcolo cristallografico automatico”.

Da febbario 2001 ricopre il ruolo di Ricercatore T.I. presso l’Istituto di Cristallografia (IC) del CNR (sede di Bari). Dal 2009 è responsabile delle attività di ricerca CNR dedicate allo “Sviluppo ed applicazione di metodologie cristallografiche su dati di diffrazione (RX ed elettroni) da cristallo singolo, per la soluzione strutturale di composti di varia natura e complessità (dalle piccole molecole alle proteine)”.

E’ co-autrice di pacchetti software per il calcolo cristallografico (SIR suite, IlMilione), largamente e proficuamente utilizzati dalla comunità scientifica internazionale. Ha partecipato a diversi progetti di ricerca (alcuni attualmente in corso) ed è stata Work-Tast Leader per H2020 FET-OPEN AMECRYS Project (2016/2021). Nel 2016 è stata ricercatrice ospite presso il KNU Creative BioResearch Group (Prof. E. di Luccio) – Daegu (South Korea). Nel periodo 2008-2011 è stata nominata Membro dell’IUCr Crystallographic Computing Commission, per la quale ha poi svolto il ruolo di Consulente nel triennio successivo.

I risultati della sua attività sono riportati in oltre 85 pubblicazioni su riviste scientifiche internazionali (Scopus H-index = 21). Ha presentato numerose comunicazioni a meeting e workshop (nazionali ed internazionali) ed è stata docente di varie scuole di formazione; in molti casi ha anche fatto parte dei rispettivi comitati scientifici ed organizzatori.

(elenco dettagliato delle pubblicazioni: https://scholar.google.com/citations?user=fXFl3dIAAAAJ&hl=en)

L’attività di ricerca della Dr. Carrozzini si rivolge prevalentemente a:

– sviluppo di metodologie innovative volte a migliorare il processo di soluzione strutturale di materiali di varia composizione chimica e complessità strutturale (da piccole molecole organiche o inorganiche fino ad acidi nucleici e proteine);

– implementazione delle nuove teorie e dei relativi algoritmi in moderni software per il calcolo cristallografico, dedicati alla soluzione automatica della struttura mediante dati di diffrazione (raggi X o elettroni) da cristallo singolo;

– analisi dei dati sperimentali finalizzata alla determinazione strutturale di piccoli composti e macromolecole.

Principali interessi e competenze riguardano: Metodi di fasazione Ab Initio (Direct Methods, Patterson Deconvolution Techniques), Molecular Replacement, Tecniche di modifica della densità elettronica (EDM/DEDM), affinamento strutturale (analisi di Fourier), Automated Model Building, diffrazione da raggi X o da elettroni, cristallografia delle proteine.

 

Università di Perugia – Dipart. di Fisica e Geologia

Università di Bari: Dipart. di Chimica, Scienze del Farmaco, Bioscienze, biotecnologie e biofarmaceutica,

CNR: ITM, IPCF

 

CNR- FOCUS 2007: Nuovo record nella soluzione strutturale ab-initio delle proteine (01/01/2007)

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ANKA HIGHLIGHTS (2013/14): Unravelling Cobalt Binding to Photosynthetic Bacterium by X-ray Absorption Spectroscopy (14/05/2015)

X-ray absorption spectroscopy was used to characterize the fate of cobalt ions present in the growth media of the photosynthetic bacterium Rhodobacter sphaeroides, a microorganism with high metal tolerance and considered a potential target for bioremediation processes.

Results show that, in the average, cobalt binds in whole cells mostly to carboxylate moieties, with a very small contribution of sulfoxide or sulfonate moiety. A detailed analysis shows that this contribution arises from the sole cell envelope, where the sulphur appear to be as important as carbon in the second coordination shell of cobalt, indicating that sulfolipids of the photosynthetic membrane can significantly contribute to cobalt binding in Rhodobacter sphaeroides [1].

[1] Cobalt binding in the photosynthetic bacterium R. sphaeroides by X-ray absorption spectroscopy. B.D. Belviso, F. Italiano, R. Caliandro, B. Carrozzini, A. Costanza, M. Trotta. (2013) BioMetals 26(5): 693-703. DOI: 10.1007/s10534-013-9641-3.

Publisher: Karlsruhe Institute of Technology (KIT); ANKA – Synchrotron Radiation Facility

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CNR – NEWS (2016): Cristallizzazione a membrana: nuovo metodo di produzione industriale di anticorpi monoclonali (08/03/2016)

Il progetto AMECRYS (Revolutionising Downstream Processing of Monoclonal Antibodies by Continuous Template-Assisted Membrane Crystallization), coordinato dal CNR, è stato appena ammesso al finanziamento nell’ambito del bando “Future Emerging Technologies” del programma Horizon2020 (call H2020-FETOPEN-2014/2015). E’ stato selezionato tra gli 800 progetti eleggibili presentati nella sezione RIA, totalizzando il massimo punteggio in tutti gli ambiti di valutazione: eccellenza, impatto, qualità ed efficienza dell’implementazione. Prevede un finanziamento di 4 anni, per un totale di 3.5 milioni di euro, e sarà condotto da un team costituito da due enti di ricerca: CNR e CNRS francese; quattro Università: Università della Calabria, Imperial College di Londra, Strathclyde University di Glasgow, Libera Università di Bruxelles; tre imprese: Centre for Processing Innovation (UK), GVS Filter Technology S.p.a., uno dei maggiori produttori mondiali di membrane e filtri, Fujifilm Diosynth Biotechnologies, azienda fornitrice di macromolecole biologiche e servizi per aziende biofarmaceutiche. Il CNR è presente con tre Istituti: l’Istituto per la tecnologia delle membrane (CNR-ITM) di Rende (Cs), l’Istituto di Cristallografia (CNR-IC) di Bari e l’Istituto per le applicazioni del Calcolo (CNR-IAC di Bari. L’idea progettuale, estremamente innovativa e ambiziosa, nasce da una pluriennale collaborazione tra il gruppo del Dr. Gianluca Di Profio dell’ITM e quello del Dr. Rocco Caliandro dell’IC, che ha portato alla pubblicazione di numerosi articoli apparsi su riviste ad alto impatto quali Crystal Growth & Design, Advanced Functional Materials e Advanced Materials. Essa si propone di rivoluzionare gli attuali processi di produzione industriale di anticorpi monoclonali (mAbs) mediante la realizzazione di cristallizzatori a membrana operanti in continuo, in grado di separare e purificare le macromolecole biologiche direttamente nel loro brodo di coltura. Ciò permetterà di risparmiare circa il 60% degli attuali costi di produzione di mAbs. La cristallizzazione di mAbs direttamente da una soluzione multi-componente non è stata finora mai realizzata, e rappresenta la sfida più ambiziosa che i ricercatori affronteranno nel corso del progetto, partendo da tre punti di forza: l’efficienza della tecnologia di cristallizzazione basata sulla tecnologia di membrane ingegnerizzate, la capacità di indurre la cristallizzazione selettiva mediante nanomateriali opportunamente funzionalizzati, l’approccio “pharma-on-a-chip” mediante dispositivi microfluidici appositamente disegnati per la cristallizzazione a flusso continuo. Tale strategia sarà supportato da una analisi dettagliata delle proprietà dei cristalli prodotti e da un intenso sforzo computazionale, finalizzato ad indagare i meccanismi molecolari alla base del processo di cristallizzazione, e a studiare la relazione tra le molteplici variabili sperimentali e i risultati della cristallizzazione.

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CNR – NEWS (2019): Scoperta una nuova proteina coinvolta nei meccanismi epigenetici alla base della infertilità maschile (28/02/2019)

E’ stata identificata e caratterizzata la proteina denominata Set7, prodotta dall’organismo Schizosaccharomyces pombe e appartenente alla famiglia delle istone-metiltransferasi (HMT). Le HMT sono coinvolte nel meccanismo di metilazione degli istoni, per cui hanno un ruolo chiave nel processo di regolazione trascrizionale. Lo studio delle interazioni tra HMT e i loro differenti substrati è quindi di estrema importanza per la comprensione dei meccanismi che regolano la gametogenesi e/o la spermatogenesi. La ricerca nasce dalla collaborazione tra l’Istituto di Cristallografia (CNR-IC) di Bari [gruppo del Dr. Caliandro] e la Kyungpook National University di Daegu (Corea del Sud) [gruppo del Dr. di Luccio], istituita a seguito di un progetto bilaterale finanziato dal CNR e dalla National Research Foundation coreana, ed è stata pubblicata dalla prestigiosa rivista internazionale Structure (CellPress). Set7 mostra una sequenza aminoacidica unica tra le HMT note (l’omologa più prossima ha una identità di sequenza del 23%), per cui la determinazione della sua struttura atomica (mostrata in figura) per mezzo della diffrazione a raggi X è stata resa possibile solo grazie all’utilizzo di algoritmi di ultima generazione, raccolti del programma di calcolo SIR2014 sviluppato e distribuito dai ricercatori del CNR-IC. La Set7 in forma cristallina si presenta come un omo-dimero, una configurazione piuttosto rara per questo tipo di proteine. La ricerca ha portato a chiarire il meccanismo di metilazione e il ruolo della proteina Set7 nel processo di regolazione epigenetica della gametogenesi di S. pombe. Si è evidenziato che i livelli di metilazione aumentano drammaticamente proprio durante la gametogenesi e che le cellule mutanti per delezione di Set7 mostrano difetti e producono un numero eccessivo di spore con morfologia anormale. Questi risultati supportano il legame tra la proteina Set7, il mark epigenetico H3K37 e la corretta gametogenesi in S. pombe. Poiché gametogenesi di S. pombe mostra somiglianze con la spermatogenesi dei mammiferi, questo studio apre la strada ad una migliore comprensione dei meccanismi alla base della infertilità maschile umana.

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Ricerca IC-CNR Selezionata per la pubblicazione su Special Collection “AlphaFold: Applicationsof 3D Protein Structure in Diagnosis and Therapeutics” (10/11/2022)
L’articolo “Structural Characterization of the Full-Length Anti-CD20 Antibody Rituximab”, pubblicato sulla rivista “Frontiers in MolecularBiosciences” a firma dei ricercatori dell’IC B.D. Belviso, G.F. Mangiatordi, V. Mangini, B. Carrozzini e R. Caliandro, in collaborazione col collega del CINECA D. Alberga, è stato selezionato per essere inserito nella Special Collection “AlphaFold: Applicationsof 3D Protein Structure in Diagnosis and Therapeutics”. Gli Editori della rivista hanno motivato tale scelta per la rilevanza della tematica affrontata e per la qualità dei risultati ottenuti, premiando così il gruppo di lavoro per l’interessante ricerca volta a caratterizzare la struttura complessiva dell’anticorpo Rituximab, in soluzione, attraverso l’analisi di dati SAXS. Questa molecola rappresenta il primo anticorpo monoclonale (mAb) appositamente sviluppato come agente terapeutico contro la proteina CD20, responsabile di numerose malattie autoimmuni, varie forme di leucemia e linfomi. I risultati ottenuti potranno essere utili per favorire la progettazione di anticorpi anti-CD20 di nuova generazione e per individuare processi produttivi di Rituximab più efficienti a livello industriale.
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