Siliqi Dritan

Dritan Siliqi earned his M.Sc in Chemical Engineering from Tirana University, Albania, and furthered his studies in Chemistry at Bari University, Italy. He obtained his PhD in the crystal chemistry of solids at Université Paris VI, Paris, France. From 1985 to 1992, he served as an Associate Professor and Researcher at the Department of Chemistry, Faculty of Natural Sciences, Tirana University. Currently, he is a Senior Scientist at the Institute of Crystallography and heads the 2Cryst-Lab.
Throughout his scientific career, Dr. Siliqi has held positions as a visiting professor and scientist at several prestigious international institutions, including the Membrane Protein Laboratory (MPL) at Diamond Light Source Ltd. (Didcot, UK), the Protein Crystallography Station at Los Alamos National Laboratory (Los Alamos, USA), Beamline cSAX12 at Paul Scherrer Institute (Villigen, Switzerland), EMBL at DESY (Hamburg, Germany), the Institute for Condensed Matter Physics at the University of Erlangen-Nuremberg (Germany), ISIS – Neutron and Muon Source at Science and Technology Facilities Council Rutherford Appleton Laboratory (Didcot, UK), and The Maastricht Multimodal Molecular Imaging Institute (M4I), Division of Nanoscopy at Maastricht University (Netherlands).

Dr. Siliqi has authored over 140 articles published in international journals.

Malattie genetiche: la speranza di cura in un enzima (08/09/2017)
Per alcune malattie genetiche come fibrosi cistica o morbo di Gaucher, la speranza potrebbe arrivare dalla regolazione dell’enzima che controlla alcune proteine alterate in queste malattie. A sostenerlo uno studio a cui hanno partecipato l’Istituto di scienze delle produzioni alimentari (Ispa) unità di Lecce e l’Istituto di cristallografia sede di Bari (Ic) del Consiglio nazionale delle ricerche. Il lavoro, pubblicato sulla rivista Proceedings of the National Academy of Sciences (Pnas), è stato coordinato da Nicole Zitzmann e Pietro Roversi del Dipartimento di biochimica dell’Università di Oxford. “Circa il 20% delle proteine presenti nelle cellule eucariotiche (caratteristiche degli organismi multicellulari) sono glicoproteine, essenziali per molti processi vitali come la risposta immunitaria, la comunicazione cellulare e il metabolismo”, spiega Angelo Santino, ricercatore Ispa-Cnr. “La funzionalità delle glicoproteine dipende da un sofisticato sistema biologico di ‘controllo qualità’ che sovrintende al corretto ripiegamento e alla corretta destinazione finale delle proteine stesse nella cellula. Con questo studio abbiamo descritto per la prima volta la struttura completa di uno dei principali componenti di questo sistema di controllo, l’enzima Udp-glucosio glucosil transferasi (Uggt). Conoscendo la struttura dell’enzima sarà possibile individuare in futuro nuove molecole in grado di modularne l’attività”. Questa scoperta comporta l’apertura di nuovi scenari terapeutici per il trattamento di alcune malattie. “La modulazione di enzimi come Uggt potrebbe rappresentare un’opportunità di cura per molte patologie genetiche caratterizzate da mutazioni associate al malripiegamento di glicoproteine, come la fibrosi cistica o il morbo di Gaucher”, prosegue Dritan Siliqi dell’Ic-Cnr. “Non è detto che ad una glicoproteina mal ripiegata sia sempre associata una completa perdita di funzionalità e la modulazione degli enzimi del sistema di controllo potrebbe consentire alle proteine parzialmente mal ripiegate il raggiungimento della loro destinazione finale in cellula e il ripristino, almeno parziale, dell’attività biologica”. “La ricerca è stata condotta su piante di Arabidopsis thaliana, un modello di riferimento per lo studio di processi biologici conservati anche nell’uomo”, conclude Lucia Marti dell’Ispa-Cnr. “Nel nostro laboratorio sono disponibili piante di Arabidopsis mutate che non possiedono l’enzima Uggt. Queste piante costituiscono un utile modello per saggiare l’effetto di nuove molecole a potenziale azione farmacologica prima della sperimentazione su modelli animali ben più costosi e con limitazioni etiche”.
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